Главная страница
qrcode

2-сабақ Нәруыз қасиеттері. Биохимия кафедрасы 2 д ріс


НазваниеБиохимия кафедрасы 2 д ріс
Дата13.09.2021
Размер0.79 Mb.
Формат файлаpptx
Имя файла2-сабақ Нәруыз қасиеттері.pptx
ТипДокументы
#47785
Каталог

Биохимия кафедрасы

№ 2 дәріс

Нәруыздардың жалпы қасиеттері. Жай нәруыздар.

Дәріс жоспары:


1.Нәруыз ерітінділерінің коллоидты қасиеттері.

2.Нәруыз молекуласының құрылымдары, нәруыз фолдингі.

3. Денатурация, ренатурация және денатурациялаушы агенттер.

4.Тұнбаға түсу реакциялары.

Нәруыздардың судағы ерітіндісі тұрақты, гомогенді, сондықтан оларды нағыз ерітіндіге жатқызуға болады. Дегенмен, нәруыз жоғары молекулалы қосылыс болғандықтан, оның судағы ерітіндісіне келесі коллоидтық қасиеттер тән:

Коллоидты қасиеті

Коллоидты қасиеттері:


- белгілі бір оптикалық қасиет көрсетеді (нәруыздардың жарықты шағылыстырып, сындыруы -Тиндаль конусы )

Коллоидты қасиеттері:


- диффузия жылдамдығының баяу болуы;

- жартылай өткізгіш мембранадан өтпеуі;

- ерітінділердің тұтқырлығы;

- гель түзуі;

-нәруыз молекуласының беткі қабатында заряды және оны қоршап тұратын гидратты қабаты бар, бұл –

тұрақтылық факторлары.

Нәруыздардағы амин қышқылдарының жүйелілікпен тізбектелуі және нәруыз молекуласының кеңістік құрылымы төрт деңгеймен – бірінші, екінші, үшінші, төртінші реттік құрылыммен сипатталады.

Нәруыз молекуласының құрылымдары

Нәруыз молекуласының құрылымдары

І- амин қышқылдарының белгілі бір ретпен өзара байланысып, полипептид тізбегін түзуі (пептидтік байланыс);

ІІ -α-спираль және β-құрылым (сутектік байланыс);

ІІІ - полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде нәруыздың глобулярлы немесе фибриллярлы пішінде болуы;

IV –екі және одан көп полипептидтік тізбектен тұрады (гемоглобин).

Нәруыздарға тән ерекшелігін, антигендік қасиетін

І реттік құрылымы қамтамасыз етеді, оның бұзылуы нәруыздың физико-химиялық және функционалдық қасиетін өзгертеді.

Бір ағзадан алынған нәруыз басқа түрдегі организмге түссе, иммунологиялық жүйе арқылы қорғаныс нәруызын (антиденені) синтездейді. Бұл нәруыз антигенмен қосылып, бөгде нәруызды метаболиттік айналымнан шығарып тастауға, тұнбаға түсіруге немесе ерітіп жіберуге тырысады. Антиденемен тікелей комплекс түзуге қатысқан нәруыз бөлімін антигендік детерминант деп атайды.

І реттік құрылым

α-құрылым - спираль, оңға қарай ширатылып үнемі қайталанып отырады, бағыты ось бойымен парралель. Әрбір оралымында 3,6 амин қышқылы орналасады, қадамы 0,54 нм, α-спиральдың реттеу жиілігі 5 қадам немесе18 амин қышқылының қалдығына тең. α-спираль құрндағы сутегі атомдарының біріне бірі жақын орналасуы нәтижесінде пайда болатын сутектік байланыс қамтамасыз етеді, болады.

ІІ реттік құрылым

β-құрылымы (кейбір фибриллярлы нәруыздарға (жібек фиброины) тән, қатпарланған қабаттан түзіледі.

Физикалық әдістермен анықталған полипептид тізбегі гармошка тәрізді қабат түзеді, сутектік байланыстардың бағыты өз осіне перпендикуляр келеді.

Полипептид тізбегінің спираль түзуі, оның ұзындығын төрт есе кемітеді.

ІІ реттік құрылым

Үшінші реттік құрылым полипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Амин қышқылдарының гидрофобты радикалдары нәруыз молекуласының ішіне қарай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқы бетіне орналасады. Бұл құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық және гидрофобты байланыстармен қалыптасады.

ІІІ реттік құрылым

Бұл құрылым бірнеше полипептидтік тізбектен тұратын нәруыз молекуласына тән. Әрбір полипептидтік тізбектің (суббірліктің) І, ІІ, ІІІ деңгейдегі құрылымы бар. Осының нәтижесінде бір функционалды қызмет атқаратын макромолекулярлық комплекс түзіледі.

Иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді.

ІV реттік құрылым

Нәруыз фолдингісі және мисфолдингісі


Нәруыз фолдингісі – синтезделген нәруыз молекуласының посттрансляциялық модификациясы, оның нәтижесінде нәруыз нативті құрылымға ие болады.

Нәруыз мисфолдингісі – нәруыз фолдингісінің бұзылуы.

Нәруыз фолдингісінің сатылары


Бұл процеске шаперондар және протеин-дисульфид изомераза, пептидил-пролил цис-трансизомераза ферменттері

қатысады. Протеин-шаперондар – кальнексин, кальретикулин және басқалары АТФ-азалық активтікке ие. Осы нәруыздармен байланысқанда АДФ АТФ-ке алмасады.

АТФ-шаперон-комплекс нәруыз фрагментіне фолдингке ұшырауына мүмкіндік береді.

Шаперондардың қасиеттері:

3) шаперондар негізінен полипептидтердің гидрофобты аймақтарын байланыстырады;

4) шаперондар полипептидтердің ЭПР-нан шығуын бақылайды;

5)шаперондардың көпшілігі АТФ-азалық активтілікке ие;

6)шаперондар цитоплазмада, митохондрияларда кездеседі.
Денатурация
Нәруыздардың биологиялық

белсенділігінің және қасиеттерінің жойылып, құрылымының өзгеруі денатурация деп аталады.

Денатурация


Денатурациялаушы агенттер:Денатурацияланған нәруыз фермент әсерінен оңай ыдырайды, себебі пептидтік байланыспен ферменттің жанасу аймақтары ұлғаяды. Денатурациялаушы агенттің әсерін тоқтатқанда немесе концентрациясын азайтқанда, нәруыз өзінің активті күйіне қайта келеді, бұл ренатурация деп аталады.

Нәруыз заряды жойылса, гидратты қабатынан айырылып, нәруыздардың ерігіштігі нашарлап, тұнбаға түседі. Нәруыздардың зарядын нейтралдайтын заттар:
Гидратты қабатқа әсер етіп, дегидратациялайтын заттар:
Нәруыздардың нейтрал тұздар (NH4)2 SO4) әсерінен тұнбаға түсу процесі тұздалу деп аталады.

Жай және күрделі нәруыздар


Жай нәруыздар тек амин қышқылдарының қалдығынан тұрады.

Күрделі нәруыздар жай нәруыздан және нәруызсыз бөліктен (простетикалық топтан) тұрады.

Рrostheto грек тілінен аударғанда «қосып алу»

Нәруыздардың жіктелуі

Жай нәруыздар

Күрделі нәруыздар

ӘДЕБИЕТТЕР:


1. Биохимия: Оқулық Е.С. Северин ред. (қазақ тіліне аударған және жауапты редакторы А.Ж.Сейтембетова), Мәскеу, 2014. –18-33, 53-56, 648-661, 673-678 б.

2. Harvey, A.Richard Biochemistry [Текст] / Lippincott’s illustrated Reviews.- Sixth edition.- New Delhi, Philadelphia, Wolters Kluwer Health, 2014.- 13-21p., 43-49 p.

3. Биохимияны студенттердің өздігінен оқып-білуіне арналған оқу құралы. 1-бөлім: «Белоктар, ферменттер, энергия алмасуы, витаминдер».– Алматы, 2009. – 124 бет.

назарларыңызҒА

РАХМЕТ!!!
перейти в каталог файлов


связь с админом