Главная страница
qrcode

Зайцев М. А_Белки. Образования вятский государственный университет институт химии и экологии Кафедра фундаментальной химии и методики обучения химии ма. Зайцев белки учебное наглядное пособие Киров 2018


НазваниеОбразования вятский государственный университет институт химии и экологии Кафедра фундаментальной химии и методики обучения химии ма. Зайцев белки учебное наглядное пособие Киров 2018
Дата24.03.2020
Размер3.18 Mb.
Формат файлаpdf
Имя файлаЗайцев М. А_Белки.pdf
оригинальный pdf просмотр
ТипНаглядное пособие
#40292
Каталог

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ
ВЯТСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ Институт химии и экологии Кафедра фундаментальной химии и методики обучения химии
МА. ЗАЙЦЕВ БЕЛКИ Учебное наглядное пособие Киров
2018
УДК 547.96(07)
З
Допущено к изданию методическим советом института химии и экологии ВятГУ в качестве учебного наглядного пособия для студентов направлений 04.03.01, 04.04.01 Химия, 04.05.01 Фундаментальная и прикладная химия, 05.03.06 Экология и природопользование всех профилей подготовки, всех форм обучения Рецензент канд. хим. наук, доцент кафедры технологии неорганических веществ и электрохимических производств ВятГУ ДА. Кондратьев
Зайцев, МА З Белки : учебное наглядное пособие / МА. Зайцев. Киров : ВятГУ, 2018. – 133 с.
Издание предназначено для студентов, изучающих дисциплины Химические основы биологических процессов, Биохимия.
УДК 547.96(07)
© ВятГУ, 2018
БЕЛКИ
Учебно-наглядное пособие
ФГБОУ ВО Вятский государственный университет Институт химии и экологии Кафедра фундаментальной химии и методики обучения химии МА. Зайцев Киров, 2018
• Белки, или протеины, – важнейший класс БАВ
• Жизнь есть способ существования белковых тел Ф. Энгельс
• Белки – ВМС, которые при гидролизе дают набор аминокислот L-ряда
Фридрих Энгельс
(1820 – 1895)
Особенности белков
1. Разнообразие структур и высокая видовая специфичность
2. Способность к различным внутримолекулярным взаимодействиям, обеспечивающим динамичность структур молекул
3. Способность к разнообразным химическими физическим взаимодействиям друг с другом и с другими соединениями липидами, нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и др) с образованием надмолекулярных комплексов
4. Способность под влиянием воздействий обратимо и закономерно изменять конфигурацию молекул
5. Способность ряда белков ускорять химические реакции в организме
6. Наличие биологической активности, способность выполнять различные функции
Элементный состав белков (протеинов) Элемент мас.% С
50–55 Н
6,5–7,3
N
15–18
O
21–24
S дои др. до 0,5
Аминокислотный состав белков
Структурные элементы в белках – аминокислоты ряда, отличающиеся друг от друга строением боковых групп боковых цепей, радикалов)
Две категории аминокислот Постоянно встречающиеся – 18 аминокислот, амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот аспарагин и глутамин) Иногда встречающиеся орнитин,

-аминоизомасляная,

-карбоксиглутаминовая кислоты и ряд других производных постоянно встречающихся аминокислот
• Радикалы аминокислот (длина, объем, взаимное расположение, химические свойства) определяют объем, форму, рельеф поверхности белковой частицы, степень растворимости белков в различных растворителях
• Таким образом, разнообразие аминокислот по химической природе и физическим свойствам связано с полифункциональностью и специфическими особенностями белковых тел
• Общее число аминокислотных остатков в молекулах белков изменяется в широких пределах
• М
r,ср.
(аминокислотного остатка 115
• Коэффициент поликонденсации
– М = 17000; КП = 17000/115 = 148
– М = 44000; КП = 44000/115 = 380
• Таким образом, одни и те же 20 аминокислот многократно повторяются в белковой молекуле, причем каждая в разной пропорции Свойства белка в значительной мере определяются набором и соотношением в нем аминокислот
Пептиды
• Образование пептидных связей вводе термодинамически невыгодно необходимость предварительной активации взаимодействующих групп при химическом синтезе и биосинтезе пептидной связи
• Но кинетически пептидная связь достаточно стабильна и ее гидролитическое расщепление происходит лишь при использовании катализаторов (кислот, щелочей или пептидаз)
• концевой (аминоконцевой) остаток (начало цепи)
• С-концевой (карбоксиконцевой) остаток конец цепи)
Природные пептиды
Глутатион
• Трипептид
• Ф. Хопкинс
(1930), из дрожжей

-глутамилцистеинилглицин
• легко окисляется Н ⇄
R–
S–S
–R + Н восстановленная форма окисленная форма
(сульфгидрильная)
(дисульфидная)
• входит в состав окислительно-восстановительных ферментов кофермент, принимает участие в разложении НО, в образовании "правильных" дисульфидных связей в белках Фредерик Гоуленд
Хопкинс (1861 – 1947)
Пептидные антибиотики
• Многие циклопептиды
• Грамицидин S
– циклодекапептид, молекула которого состоит из х симметричных пентапептидов, связанных голова к хвосту
– антимикробный агент широкого спектра действия
• Циклоспорин
– циклопептид, содержащий Nметилированные и другие небелковые аминокислоты аминомасляную, аланин, непредельную оксиаминокислоту)
– эффективный иммунодепрессант
Грамицидин S
Циклоспорин
Нейропептиды
• Обнаружены в мозге и способны влиять на функции цнс
– энкефалины и эндорфины
(опиоидные пептиды) способны подавлять боль и вызывать состояние эйфории
– 1977 г, М. Монье и Г. Шененбергер
, пептид
DSIP
(

-sleep inducing peptide
) – гипнотоксин, пептид, вызывающий сон Марсель Монье
(1907 – 1996)
Пептидные гормоны
• Окситоцин (В. дю Виньо, 1953)
• Нонапептид, я и я АК – цис
• группы связаны связью цистин)
• Гормон задней доли гипофиза, отвечает за лактацию и стимулирует сокращение матки
• Вазопрессин
– сходный построению нонапептид
• Гормон задней доли гипофиза, отвечает за водный обмен, подавляет диурез и повышает давление крови Винсент дю Виньо
(1901 – 1978)
Окситоцин
Пептидные токсины
• токсины бледной поганки – фаллоидин и

-аманитин
– циклопептиды необычной структуры – бициклические системы с мостиком из бифункциональной аминокислоты триптатионина
(продукта окислительной конденсации три и цис)
Аманитин
Пептидные токсины
Фаллоидин
Пептиды с вкусовыми качествами
• Аспартам
– метиловый эфир L-аспартил-L-фенилаланина – враз слаще сахарозы
• Гептапептид арг–глу–про–про–фен–иле–вал из казеина – горький, как хинин
Химические свойства пептидов
• Биполярные ионы
• Растворимость вводе весьма различна и зависит как от длины пептида, таки от природы образующих его аминокислот
Химические свойства пептидов
• Взаимное влияние амино- и карбоксильной групп в пептидах значительно слабее, чем в аминокислотах
• Карбоксильная группа в пептидах менее кислотна
, чем в амино- и карбоновых кислотах
– рК
а
(ала) = 2,34
– рК
а
(аланил-аланина) = 3,12
– рК
а
(уксусной кислоты) = 4,7
– рК
а
(аланил-аланил-аланина) = 3,39
– далее – на уровне 9,4 аминогруппа в пептидах – менее основна
, чем в аминокислотах
– рК
а
(ала) = 9,69
– рК
а
(аланил-аланина) = 8,30
– рК
а
(ала-ала-ала) = 8,03
Химические свойства пептидов
• В остальном химические свойства

-амино- и карбоксильной групп пептидов качественно близки свойствам аминокислот (кроме реакций с одновременным участием обеих групп)
Структура белковой молекулы
• Каким образом соединяются между собой многие десятки и сотни аминокислот в белковой молекуле
Полипептидная теория строения белка
• 1902 г, Э. Фишер
• Белки – сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными
(R–
CO–NH
–R

) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп аминокислот Эмиль Герман Фишер
(1852 – 1919)
Структурные особенности пептидной цепи
Структурные особенности пептидной цепи
• Пептидная связь примерно на 10% короче связи Си имеет характер частично двойной связи С
• Л. Полинг и Р. Кори
(1948–1955 гг.)
– резонанс между двумя формами
Лайнус Карл Полинг
(1901 – 1994) Роберт Брайан Кори
(1897 – 1971)
Структурные особенности пептидной цепи
• Повороты вокруг двух простых связей (Си С, примыкающих к асимметрическому атому
• Измеряются двугранными углами

и

• Любые конформации пептидной цепи могут быть описаны набором значений углов

и

у каждого из С

атомов (обычно

= 180

– транс-форма)



Структурные особенности пептидной цепи


Гопалачамудрам Нарайана
Рамачандран
(1922 – 2001)
Уровни организации белковой молекулы
КУ. Линдерстрем-Ланг

4 уровня организации белковых молекул Первичная Вторичная Третичная Четвертичная структуры
Кай Ульрик
Линдерстрём-Ланг
(1896 – 1959)
Первичная структура белка
Первичная структура белка
• последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
– кодируется структурным геном данного белка
– содержит все необходимое для самоорганизации его пространственной структуры
• Все белки различаются по первичной структуре
• Потенциально возможное число таких структур неограниченно
• НО общее число различных типов белков у всех видов живых организмов


10 10
–10 12
Почему важно знать первичную структуру
• определение вторичной и третичной структур
• выяснение расположения функциональных групп в активном центре, механизма его функционирования
• выяснение характера наследственных болезней на молекулярном уровне
• установление и проверка таксономических взаимоотношений между различными видами живых организмов и построении схемы биологической эволюции
Невалентные взаимодействия в пептидной цепи
Водородные связи В неполярном окружении энергия водородной связи СОН составляет около
16,7 кДж/моль
, а повышение полярности среды снижает эту энергию
Водородные связи
Гидрофобные взаимодействия
• Энтропийная природа
• Неполярные заместители выталкиваются из воды и стремятся ограничить свой контакт с ней
• Напротив, вода стремится восстановить свое структурированное состояние и как бы принудительно группирует заместители в кластеры, обладающие минимумом энергии
• Вступают в основном неполярные боковые группы аминокислотных остатков
Ван-дер-ваальсовы взаимодействия
• Дисперсионные силы притяжения атомов Силы взаимного отталкивания их электронных оболочек
• Энергетический вклад каждого контакта
<0,42 кДж/моль
, но ввиду большого числа основной вклад в суммарную энергию внутримолекулярных невалентных взаимодействий
Ионные (электростатические) взаимодействия
• Взаимодействия ионогенных групп, образующих солевые связи
– Энергия солевых связей в гидрофобном окружении может достигать
41,9 кДж/моль
, но их число сравнительно невелико
– Повышение диэлектрической постоянной среды понижает энергию солевых связей
• Ион-дипольные и диполь-дипольные взаимодействия
Торсионные взаимодействия
• Характеризуют
«скрученность» одинарной связи
• Относительно слабы, но при анализе поворотов вокруг связей С–С, Св боковых цепях аминокислотных остатков их нельзя не учитывать
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка
• пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот
• Образуется за счет водородных связей между пептидными группами как одной цепи, таки разных цепей
• Любой участок молекулы белка имеет вторичную структуру
– Иногда рассматривают как вторичную структуру только периодические ее элементы спираль и структуру
• 2 вида вторичных структур регулярные и
нерегулярные
• Понятие вторичной структуры относится не ко всей белковой молекуле в целом, а к отдельным более или менее протяженным участкам ее полипептидной цепи
Стабилизация вторичной структуры за счет водородной связи
• Влияние окружающей белок воды
– Влияние воды снижается при формировании компактной пространственной структуры белка, росте содержания пептидных связей, повышении вероятности их взаимодействия
• Таким образом, стабильность вторичной структуры зависит от ее включения в компактную третичную структуру
Вторичная структура белков Спираль
Спираль
• е годы ХХ в.
• Л. Полинг и Р. Кори
Лайнус Карл Полинг
(1901 – 1994) Роберт Брайан Кори
(1897 – 1971)
Спираль Во всех звеньях полипептидной цепи углы

и имеют одинаковую величину и знак (

60

), что и приводит к постепенному закручиванию цепи Радикалы аминокислотных остатков – на периферии образованного спиралью цилиндра и могут обеспечивать гидрофобную или гидрофильную природу цилиндрической поверхности
• r = 2,3 Å
(0,23 нм)
• высота спирали (смещение) на 1 остаток d = 1,5 Å
• шаг спирали (период идентичности) Р = 5,4 Å
• 1 виток спирали –
3,6 аминокислотных остатка
• все связи СО ориентированы вперед, к С-концу, а группы Н – назад
• Каждая –NН-группа соединена водородной связью с группой СО го от нее аминокислотного остатка (5

1 связь) Геометрические параметры спирали
Спираль Длина спиральных участков
– в глобулярных белках относительно невелика (5–15 аминокислотных остатков, 3–4 витка спирали)
– в фибриллярных белках – гораздо протяженнее Иногда наблюдаются изломы спирали, обычно в местах включения остатков про, прерывающих системы водородных связей. При этом ось спирали отклоняется на
20–30

Вторичная структура белков Структура
Структура
• У. Т. Астбери
, 1941 г.
• 1951 г, Л. Полинг и Р. Кори установили, что структура, или складчатый лист, – это стабилизированный межцепочечными водородными связями ассоциат вытянутых, зигзагообразных пептидных цепей Уильям Томас Астбери
(1898 – 1961)
Параллельная и антипараллельная структура

=


180



–140

,


+135

Структура
• Число аминокислотных остатков в отрезке пептидной цепи, образующем структуру, обычно 3 – 8
• Протяженная структура (слой, складчатый лист) чаще всего состоит из 2–6 цепей, иногда до 10
• Боковые группы аминокислотных остатков оказываются по разные стороны ее поверхности
• Поверхность имеет складчатую форму Отходящие от них боковые группы – гребни
– Это позволяет формировать довольно протяженные поверхности, насыщенные однотипными (например, гидрофобными) боковыми радикалами
– Гидрофобные поверхности складчатого слоя, взаимодействуя между собой или с гидрофобными гребнями спиралей, участвуют в построении внутримолекулярных гидрофобных ядер, стабилизирующих пространственную структуру белка
Вторичная структура белков Изгиб
Изгиб
• Петли, позволяющие изменить направление пептидной цепи
• Наиболее экономно – изгиб
• Стабилизируется одной водородной связью
• Практически всегда оказывается на поверхности белковой глобулы, поэтому нередко играет существенную роль в ее взаимодействии с другими молекулами
Изгиб
Вторичная структура белков Зависимость от аминокислотной последовательности
• Способ укладки молекулы белка определяется его аминокислотной последовательностью спираль – ала, лей, глу структура – мет, вал, иле
– изгиб цепи – гли, про, асн
• Если из 6 сгруппированных остатков аминокислот
4 способствуют образованию спирали, – центр спирализации
• Если 3 остатка из 5 сгруппированных способствуют образованию структуры, – затравка для слоя
Сверхвторичная
(надвторичная) структура белков
Сверхвторичная (надвторичная) структура белков
• Пространственное строение ансамблей взаимодействующих между собой вторичных структур
Сверхвторичная
(надвторичная) структура белков Типы сверхвторичных структур
Суперспирализованная спираль
• Образуется при скручивании нескольких спиралей в протофибриллы (кератин, которые объединяются в микрофибриллы Спирали удерживаются силами
Ван-дер-Ваальса

• две антипараллельно упакованные спирали

• два антипараллельных отрезка структуры
х звено, состоящее из двух параллельных слоев с сочленением между ними в виде х
– неупорядоченного клубка – с
х звено, состоящее из двух параллельных слоев с сочленением между ними в виде х спирали –

– укладка цепи по Россману
– Два последовательно соединенных участка образуют структуру греческий орнамент –

х звено, состоящее из двух параллельных слоев с сочленением между ними в виде х структуры –

– зигзаг, греческий ключ
Домены
Домены
• (от фр. domaine – владение) – структурно и функционально обособленные области (субобласти) молекулы, соединенные друг с другом короткими участками полипептидной цепи, которые называются шарнирными участками
• фрагменты полипептидной цепи, сходные по своим свойствам с самостоятельными глобулярными белками
• Функциональные домены могут состоять из одного или нескольких структурных доменов
• У ряда ферментов в углублениях между доменами располагается активный центр
Домены
Пируваткиназа
Домены Классификация структурных доменов и белков по организации пространственной структуры полипептидной цепи
1. Белки Миоглобин Гемоглобин
2. Белки
• построены в основном из антипараллельных слоев
Порин
Рубредоксин
3. Белки
• имеются участки, целиком построенные из спиралей, и участки, целиком построенные из антипараллельных слоев Инсулин
Лизоцим
3. Белки
Рибонуклеаза
4. Белки Спирали и структуры чередуются походу цепи
• Большинство структур параллельные) оказываются локализованными в центральной части молекулы, где эти структуры изгибаются в виде пропеллера
(«твист»структуры
), образуя жесткую основу, с которой связаны остальные участки молекулы
Триозофосфатизомераза
Триозофосфатизомераза
4. Белки
5. Домены и белки без выраженной вторичной структуры
Третичная структура белка
Третичная структура белка
• характеризует пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепи в целом, которое достигается за счет взаимодействия боковых радикалов и зависит от их типа и конформации
• Таким образом, третичная структура описывает пространственную укладку всей молекулы белка, если она образована одной полипептидной цепью
• Имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть различной от шарообразной до нитевидной
Третичная структура белка
• основа функциональности белка, которая требует точной пространственной организации больших ансамблей, построенных из множества аминокислотных остатков
• Такие ансамбли (домены) формируют
– активные центры ферментов
– зоны связывания других биологических молекул
– эффекторные центры белков и т. д,
• поэтому нарушение третичной структуры белка денатурация) неизменно приводит к утрате им способности функционировать
Четвертичная структура белка
Четвертичная структура белка
• Олигомерные белки Четвертичная структура – размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка
– Взаимодействие между субъединицами достаточно сильно, так что их ансамбль (ансамбль глобул) выступает как единая молекула, в тоже время каждая из объединившихся глобул сохраняет значительную автономность
Ферритин
24 субъединицы
3500 группировок FеО

ОН
Четвертичная структура белка
• гомомерные белки гетеромерные белки
– Объединение водной структуре нескольких взаимосвязанных функций, создание полифункциональной молекулы
• Протеинкиназа
: С-субъединица отвечает за ферментативную активность, субъединица – регуляторная
Четвертичная структура белка
• Межсубъединичные контакты – система нековалентных взаимодействий
– гидрофобные взаимодействия (контактные площадки)
– водородные связи
– электростатические взаимодействия между боковыми группами
• Четвертичная структура менее прочная, чем третичная, т. к. меньше вклад гидрофобных контактов
Четвертичная структура белка Функциональное значение
Функции четвертичной структуры
1. Объединение нескольких взаимосвязанных функций в единой структуре
2. Архитектурная функция Формирование пространственных образований весьма сложной конфигурации, обеспечивающих специфические функциональные возможности белка
(
ферритин
)
– Суммарное проведение последовательных реакций ферментами
– Формирование функциональных центров (активных центров ферментов)
Функции четвертичной структуры
3. Обеспечение множественных взаимодействий белка с протяженными структурами
– ДНК-связывающие белки – димеры (
?
)
4. Регуляторная функция. Передача эффекта (нарушение третичной структуры при взаимодействии с субстратом) от одной субъединицы к другой, что приводит к перестройке всей четвертичной структуры
Четвертичная структура белка. Гемоглобин
Каждый индивидуальный белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций Поэтому выяснение структуры разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых систем и, соответственно, сущности жизни
Свойства белков
1. Амфотерные свойства белков
• Кислотно-основные свойства
НООС–R–NН
2


ООС–R–NН
3
+
• Большая часть полярных гидрофильных групп – на поверхности белковых глобул. Они определяют кислотноосновные свойства белковой молекулы
• Кислотные свойства – остатки глу и асп
• Основные свойства – остатки лиз, арг, гис, орн
• Кислотные радикалы преобладают

молекула электроотрицательна
• Преобладают основные радикалы

электроположительна
1. Амфотерные свойства белков
• Изменение рН приводит к перераспределению электрических зарядов на поверхности молекул
• Изоэлектрическая точка (ИЭТ, р)
• р – характерная константа белков
– ИЭТ большинства белков животных тканей – 5,5–7,0
– НО р пепсина – 1, р сальмина
– около 12
1. Амфотерные свойства белков
• рН < р суммарный заряд белковой молекулы
+
• рН > р
• рН = р белки легко осаждаются
2. Растворимость белков
• Подавляющее большинство гидрофильны
• Растворимость определяется природой групп, оказывающихся на поверхности молекулы Большая часть поверхности молекулы образована группами, способными гидратироваться
• Гидратная оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок
• Величина ее зависит от структуры белка
2. Растворимость белков
• Устойчивость водного раствора белка определяется
– наличием электрического заряда молекул
– водной оболочкой
• При удалении этих факторов белок выпадает в осадок
Обратимое осаждение (высаливание)
• выпадение белка в осадок под действием веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное состояние
– Na
2
SO
4
, (NH
4
)
2
SO
4
– удаляют водную оболочку и снимают заряд
– Чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется соли (различие глобулинов и альбуминов)
Необратимое осаждение
• связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит к потере ими нативных свойств
• Денатурированный белок
• Денатурация
3. Денатурация белка
• существенное изменение третичной и вторичной структуры белка, те. нарушение, разупорядочение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры как правило, сопровождается утратой белком функциональных свойств, его инактивацией
Что вызывает денатурацию
• Повышение температуры возрастание вклада энтропийного фактора тепловая денатурация
(скачкообразно)
• Температура денатурации различна
– термолизин до С сохраняет активность
Что вызывает денатурацию
• Воздействие реагентов, нарушающих нековалентные взаимодействия, прежде всего систему водородных связей
• Концентрированные (6–8 М) растворы мочевины
Что вызывает денатурацию
• Органические растворители способны устанавливать контакты с гидрофобными аминокислотными остатками белка, лишая гидрофобное ядро его стабилизирующей роли
• Одновременно многие растворители (спирты, формамид
, муравьиная кислота) переключают на себя водородные связи, поддерживающие третичную структуру
• При повышении концентрации растворителя может нарушаться и структура воды
Что вызывает денатурацию
• Эффективные денатурирующие агенты – ионные детергенты (додецилсульфат натрия [СН
3
–(СН
2
)
11
–ОSО
3
]

а)
• Гидрофобная цепь его образует контакты с гидрофобными остатками белка, приводящие при концентрации детергента

0,5 мМ к полному развертыванию третичной структуры
Что вызывает денатурацию
• Экстремальные значения рН
• В сильнокислых растворах
– протонируются карбоксильные группы, сохраняются только положительные заряды, взаимное отталкивание которых приводит к развертыванию глобулы
• В щелочных растворах
– утрачивают положительные заряды аминогруппы и приобретают отрицательные заряды фенольные группы тир, что также ведет к развертыванию глобулы
3. Денатурация белка
• Ренатурация
• Где можно наблюдать денатурацию белка
– приварке яиц
– при свертывании молока
– при гниении (хранении семян, уменьшается процесс набухания и интенсивность прорастания)
– при приготовлении консервов
– и т. д.
4. Коллоидные свойства растворов белка
• Размер белковых частиц – от 1 мкм до 1 нм
• Растворы белков проявляют коллоидные свойства (
?
), но гомогенны
• Растворы белков могут при определенных условиях образовывать гели
– под действием ферментов микроорганизмов образование кефира, простокваши из молока)
– при подготовке растений к зиме
• Синерезис (образование творога при стоянии кефира)
5. Белки-эмульгаторы
• Благодаря гидрофильными гидрофобным группировкам
– В организме человека и животных в эмульгированном состоянии находятся жиры в крови и лимфе
– Молоко – эмульгированные казеиногеном капельки жира вводе. Оптические свойства растворов белков
• Белки поглощают свет в УФ части спектра спектрофотометрия)
• Окрашенные белки (
хромопротеины
) способны поглощать свет в видимом диапазоне
• Все белки поглощают свет в ИК области (ИКспектроскопия для определения относительного содержания

-,

- и аморфных участков в молекуле белка)
• Оптически активны Оптическая анизотропия
• Флуоресценция
• Эффект Тиндаля
7. Гидролиз белков
• образуется набор соответствующих аминокислот
8. Цветные реакции на белки см. лабораторные занятия)

Биуретовая реакция

Нингидриновая реакция Ксантопротеиновая реакция Реакция Сакагучи Реакция Миллона Реакция Адамкевича Реакция Паули Реакция Фоля
Классификация белков
По степени сложности
• простые белки (протеины дают при гидролизе только аминокислоты
– Альбумины
– Глобулины
– Проламины
– Глютелины
– Гистоны
– Склеропротеины
– Протамины
– Протеиноиды
По степени сложности
• сложные белки (протеиды = протеин + добавочная группа
• Хромопротеины
(гемоглобин, цитохромы, каталаза, хлорофилл)
• Липопротеины
(компонент мембран, липопротеины крови, сфинголипиды в сером веществе мозга)
• Гликопротеины (кутикулярный гликопротеин – структурный материал покровных тканей насекомых, муцин – компонент слюны, протеогликановые агрегаты в хрящевых тканях)
• Нуклеопротеины
(вирусы, хроматин, рибосомы)
• Металлопротеины
(цитохромоксидаза, церулоплазмин крови
– Cu; лактоферрин молока, трансферрин крови, ферритин селезенки – Fe)
• Фосфопротеины
(казеин молока, вителлин и фосфитин яичного желтка, ихтулин икры рыб)
• Флавопротеины
, добавочная группа – ФАД или ФМН компонент дыхательной цепи)
По форме частиц
• фибриллярные (волокнистые) белки (фиброин шелка, кератин волос, коллаген кожи)
• глобулярные (корпускулярные) белки
По растворимости
• протеиноиды (склеропротеины)
– нерастворимы в обычных растворителях – почти все фибриллярные белки
• альбумины – хорошо растворимы вводе и крепких растворах солей (ном сульфате аммония, содержат, как правило, много гли – альбумины крови, яиц, молока
• глобулины – нерастворимы вводе, но растворимы в солевых растворах умеренных концентраций – белки семян (легумин гороха, фазеолин фасоли, антитела, фибрин
• проламины
– растворимы в ном растворе этанола, содержат, как правило, много глу и про – семена злаков (глиадин ржи и пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы)
По аминокислотному составу
• протамины – содержат 80–90% арг, простейшие белки, растворяются в слабых кислотах – белки половых клеток (сальмин молок семги)
• гистоны
– высокое содержание арг, лиз и гис (не < 30%), растворяются в слабых кислотах, 0,2 н. HCl, осаждаются спиртом и аммиаком – содержатся в ядрах клеток
• глютелины
– много глу, растворяются в щелочных растворах (ном NaOH) – содержатся в семенах злаков (клейковина, зеленых частях растений
По выполняемым функциям
• структурные белки – компоненты клеточных мембран, органелл коллаген соединительной ткани кератин волос, ногтей эластин в сосудистых стенках и др.
• каталитически активные белки (ферменты сократительные белки миксомиозин
; белки микротрубочек миозино- и актомиозиноподобные белки фибриллярного аппарата амебы белки микрофибрилл, жгутиков и ресничек простейших, жгутиков сперматозоидов
• транспортные белки – сывороточный альбумин церулоплазмин
; трансферрин
;

-липопротеин
; гемоглобин транспортные белки мембран
• защитные белки антитела (иммуноглобулины белки системы свертывания крови (фибриноген, тромбин, фибрин, факторы свертывания интерфероны и др.
По выполняемым функциям
• токсические белки токсины змей, скорпионов, пчел, оси др токсины микроорганизмов и растений
• белки-гормоны
(инсулин, глюкагон
,
АКТГ
и др)
• регуляторные белки (
гистоны
; негистоновые белки хроматина белковые факторы репликации ДНК, транскрипции РНК, синтеза белка стрессовые белки и др)
• резервные белки (
овальбумины яиц, белки молока – казеин)
• рецепторные белки рецептор ацетилхолина фоторецепторный белок опсин
; сладкочувствительный белок вкусовых рецепторов обонятельный белок дубового шелкопряда холинорецепторные белки звуковых рецепторов
• белки-ингибиторы ферментов белки вирусных оболочек белки с иными функциями (гемоглобины, фибриллярные белки, рибосомальные белки и т. п)
По выполняемым функциям
• Все белки выполняют энергетическую функцию
• при окислении 1 г белка выделяется 17,2 кДж энергии

Литература
• Березов Т. Т, Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – М Медицина, 1983
• Биохимия / Т. Л. Алейникова, Л. В. Андреева и др Под ред. Е. С. Северина. – М ГЭОТАР-МЕД, 2004
• Грин Н, Стаут У, Тейлор Д. Биология. В х т. – Т. 1. – М Мир, 1990
• Ермолаев МВ, Ильичева Л. П. Биологическая химия. – М Медицина, 1989
• Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. В х т. – Т. т. 1, 2. – М Мир, 1980
• Неницеску К. Д. Органическая химия Т. 2. – М Изд-во иностр. литры, 1963
• Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. – М Просвещение, 1987
• Основы биохимии / Пол ред. А. А. Анисимова. – М Высшая школа, 1986
Литература
• Рис Э, Стренберг М. От клеток к атомам. Иллюстрированное введение в молекулярную биологию. – М Мир, 1988
• Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. – М Высшая школа, 1996
• Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. – М Высшая школа,
1993
• Эллиот В, Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. – М МАИК «Наука/Интерпериодика», 2002
Интернет-источники
• Protein Data Bank. – Режим доступа
. – 22.12.2017
• Protein Data Bank in Europe. – Режим доступа
. – 22.12.2017
Учебное издание
Михаил Александрович Зайцев БЕЛКИ Учебное наглядное пособие Авторская редакция Технический редактор А. Е. Свинина Подписано к использованию 14.05.2018. Заказ № 5143. Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования
Вятский государственный университет
610000, г. Киров, ул. Московская, 36, тел (8332) 74-25-63

перейти в каталог файлов


связь с админом